¿Qué efectos pueden inhibir la glucólisis?

Escrito por David Stewart ; última actualización: February 01, 2018
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La glucólisis es un proceso en el que la glucosa se convierte en piruvato o lactato dependiendo de si se produce en condiciones aeróbicas o anaeróbicas. La regulación de esta vía se produce en tres puntos clave en donde las reacciones enzimáticas implicadas son irreversibles. Estas tres enzimas son hexoquinasa, fosfofructoquinasa y piruvato quinasa. La inhibición de la glucólisis es un mecanismo para conservar energía mediante la prevención de la ruptura del trifosfato de adenosina.

Acumulación de glucosa-6-fosfato

La enzima hexoquinasa cataliza el primer paso de la glucólisis, en el que la glucosa es convertida en glucosa-6-fosfato. Las altas concentraciones de este producto inhiben la actividad de la enzima. Cuando se acumula, la glucosa-6-fosfato de glucosa compite con el sustrato para unirse al sitio activo de la enzima, así como otro sitio alostérico. Esta unión inhibe la acción de la hexoquinasa.

Acción de la proteína reguladora glucoquinasa

En el hígado, la conversión de glucosa en glucosa-6-fosfato se produce por la acción de una variante llamada hexoquinasa glucoquinasa. A diferencia de la hexoquinasa, la glucoquinasa es afectada por concentraciones de glucosa-6-fosfato y por lo tanto no queda inhibida por el mismo. La acción de la glucoquinasa es modulada por la presencia de una proteína llamada proteína reguladora de la glucoquinasa (GKRP). La unión de GKRP a la enzima glucoquinasa inhibe la glucólisis en el hígado.

Acumulación de ATP

En el ciclo de glucólisis, la reacción catalizada por la fosfofructoquinasa es el paso limitante de la velocidad. Esta enzima cataliza la fosforilación de la fructosa-6-fosfato por la ATP para producir fructosa-1,6-bifosfato. En condiciones en las que hay una alta concentración de ATP, no hay ningún requisito adicional para la glucólisis. Este ATP se une a un sitio alostérico de la enzima fosfofructoquinasa y provoca un cambio en su conformación. Este cambio conformacional impide la unión del sustrato de la fructosa-6-fosfato y por lo tanto inhibe la actividad de la enzima que a su vez inhibe la glucólisis.

Inhibición de la piruvato quinasa

La enzima piruvato quinasa es el tercer sitio de la regulación de la glucólisis. La actividad de esta enzima es inhibida por la presencia de altas concentraciones de ATP. La presencia de alanina que se biosintetiza a partir de piruvato también actúa como un factor inhibidor. Tanto la ATP como la alanina se unen a un sitio alostérico de la enzima piruvato quinasa y logran una reducción de su actividad. Cuando los niveles de azúcar en la sangre caen, ocurre la fosforilación de la enzima piruvato quinasa, lo que inactiva la enzima, inhibiendo la glucólisis.

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